Жоспар
- Ақуыз — органикалық дүниенің материалдық негізі
- Ақуыздарға түсініктеме
- Жәй ақуыздарф
- Ақуыз –Органикалық дүниенің материалдық негізі
- Ақуыздың құрлысы
- Аминқышқылының құрлысы
- Ақуыздың қасиеті және атқаратын қызметі
Пайдаланылған әдебиеттер
- Ақуыз — органикалық дүниенің материалдық негізі
Ақуыз молекуласының ашылу тарихы. Я. Беккори 1736 жылы тұңғыш рет бидай ұнынан желімтіктелген ақуыз алды. Бірақ ақуыздың құрамы тек жүз жылдан кейін ғана басқа ғалымдардың тәжірибелері негізінде анықталды. Оны анықтау үшін жасалған алғашқы қадам ақуызды ыдырату болды. Егер ақуызды күшті қышқылмен (тұз қышқылымен) араластыра отырып қыздырса, ол өте кішкене бөлшектерге ыдырайды. Бұл бөлшектерді мұқият зерттегенде олардың құрамында карбоксил (СООН) тобының қышқылдық және амин (МНг) тобының негіздік қасиет көрсететіндігі дәлелдеңді. Кейіннен осы топтарды аминқышқылдары деп атады. Ақуыз молекуласының құрамына кіретін аминқышқылдарының саны — 20, олар молекуласының құрылымы жөнінен әр текті болып келеді.
Мәселен, 1806 жылы Р. Воклен мен К. Робике ақуыздын ыдырауынан пайда болған аминқышқылын аспарагус өсімдігінің сөлінен бөліп алып, оған аспарагин деген ат берді.
1820 жылы француз ғалымы А. Браконно ақуызды ыдырату арқылы аминқышқылы — глицинді алды, осыдан кейін аминқышқылдарын жүйелі түрде зерттеу басталды. Ең соңғы жиырмасыншы аминқышқылы — треонин 1935 жылы фибрин ақуызының құрамынан алынған болатын. Сөйтіп, ақуыз құрамына кіретін 20 түрлі аминқышкылын ашуға 130 жыл уақыт кетті.
Ақуыздық құрылысы. Биополимерлердің ішіндегі мөлшері мең маңызы жөнінен ерекше орын алатыны ақуыз молекуласы. Ақуыз макромолекулаға жатады.
Ақуыз молекуласы органикалық заттардың ішіндегі алыбы екенін мына сандардан көруге болады. Мысалы, органикалық зат этил спиртінің молекулалық массасы — 60, ал жұмыртқа ақуызы — альбуминдікі — 36000, гемоглобиндікі (қанның қызыл түйіршіктері) — 152000. Ақуыз молекуласының алып болуы занды да, себебі оны құруға мыңдаған атомдардан тұратын мономерлер қатысады. Ақуыз полимері мономерлерінің рөлін аминқышқылдары атқарады.
Ақуыз химиялық құрамы жөнінен гетерополимерлерге (грекше. «hetezos»-әр түрлі) жатады.
Табиғатта 200-ден астам аминқышқылдарының түрлері бар. Ақуыз молекуласының құрамына кірмейтіндері зат алмасудың нәтижесінде реакция аралық қосылыстар түрінде пайда болып, кейбір ерекше бактериялар үшін қоректік зат ретінде жұмсалады.
Ақуыз молекуласының құрамына кіретін аминқышқылдарының ерекшелігі неде? Басқа аминқышқылдары неліктен ақуыз молекуласының құрамына кірмейді деген заңды сұрақ еріксіз туады. Бұл сұрақтардың жауабы мынадай мағлұматтар негізінде түсіндіріледі.
Жотарыда айтып кеткендей, табиғатта 200-ден астам аминқышқылдары болады, бірақ, ақуыз молекуласының құрамына соның 20 түрлі аминқышқылы ғана кіреді. Себебі бұл аминқышқылдарының амин тобы да, карбоксил тобы да бір көміртегі атомымен байланысқан және ол көміртегі атомы аминқышқылының молекуласындағы бірінші тұрған көміртегі болып саналады. Ол көміртегі атомы а— жагдайдағы деп аталады. Аминқышқылы молекуласындағы тізбектің құрамына кіретін екінші көміртегі — β, үшіншісі — γ, төртіншісі -δ т. б болып белгіленеді.
Ақуыз молекуласыныя құрамына тек а — жағдайындағы аминқышқылы кіреді, ал қалғаңдары жасушаның басқа қызметтері үшін жұмсалады. а — жағдайыңдағы аминқышқылдары өзара қалай байланысады? Муны түсіңдіру үшін, а — көміртегі аминқышқылының «иіні» делік те, ол «иіннен» шығып тұрған амин және карбоксил топтарын аминқышқылдарының оң және сол қолдары делік. Міне, осы қолдарымен аминқышқылдары бір-бірімен ұстасып, ақуыз молекуласының тізбегін құрайтындығын полипеп-тидтік байланыстан көруге болады. Сонда аминқышқылының иінін а — көміртегі, ал қолдарының рөлін барлығында бірдей NH2 мен СООН топтары атқарады. Ендеше аминқышқылдарын бір-бірінен айырмашылығы неде?
Мұнда «иін» қызметін атқаратын а — көміртегі аминқышқылдарының денесі болып табылады да, қүрамы жөнінен сәйкес келеді. Молекуласының құрамы жоиінен сәйкес келмейтін бөлігі
К — тізбегш қүрайды (R — радикал деген сөз). Мұны түсіну үшін төменде үш амин қышқылы берілді.
Ақуыз молекуласын химиялық, физикалық және рентген структуралық әдіспен зерттеу. Ақуыз молекуласы аминқышқылдарынан тұратыны дәлелденгеннен кейін ғалымдар олардың бір-бірімен қалай байланысатынын зерттей бастады. Әсіресе, XX ғасырдың басында ақуыз құрылысын зерттеумен неміс ғалымы — Э. Фишер айналысты. Фишер сол кездегі белгілі пепсин мен трипсин ферменттерінің ақуызды пептондарға ыдырата алмайтынына, ал қышқылмен қосып қыздырғанда ақуыз жеке аминқышқылдарьюа ыдырайтындығын химиялық жолмен зерттеп, терең талдай білді. Ол ақуыз аминқышқылдарынан тұрада және амидтік байланысқа түседі деген пікірдің дұрыстығын дәлелдеді. фишер амидтік байланыс түрін пептиттік байланыс деп, ал ақуыздың ең кіші бөлшегін пептид деп атады. Екі пептид байланысса «дипептид», үш пептид баііланысса «трипептид», ал бірнешеуі «полипептид деп аталады. Сонда, пептид молекуласы полимерлі молекулаға жатады, ал оның мономерлерінің рөлін аминқышқылдары атқаратыны өздеріңе мәлім. Э. Фишер ақуыз құрамындағы аминқышқылдары бір-бірімен аминдік немесе пептидтік байланыс жасап орналасатынын ашты.
XX ғасырдың бас кезінде ақуыздың қасиеті физикалық тұрғыдан зерттеле бастады. Т Нобель сыйлығының лауреаты, швед химигі Г. Сведберг жердің тартылыс күшінен 250 мың есе күшті үдеу беретін центрифуга ойлап тапты.) Қою сұйықтықтың үстіне ақуыз ерітіндісін құйып, центрифугада айналдырғанда, ақуыз молекулалары ыдыстың түбіне қарай ығысқан. Сведберг ақуыздың қою сұйықтықта ығысу аралығын есептеп, осы әдіспен оның молекулалық массасын табуға болатынын және центрифугада айнал-дыру кезінде шар тәрізді молекулалар кебірек ығысатьгаын айқындап, ең алғаш ақуыз молекулаларының шар тәрізді екенін анықтады.
Полипептидтердің құрылымын рентген құрылымды әдіспен зерттеу 30-жылдары басталып, Л. Полинг 1951 жылы зор жаңалық ашты. Медицинада «орақ пішінді жасушалық анемия» дейтін ауру белгілі. Бұл аурумен ауырған адамдардын қанындағы эритроциттер орақ пішінді болады. Орақ пішінді эритроциттер оттегін тасу қасиетінен айырылады немесе өте нашар тасиды. Л. Полинг ауру жасуша мен сау жасушаның гемоглобиндерінің бірінші деңгейіндегі құрылымын зерттегенде мынадай жайға тап болған. Ауру гемоглобиннің аминқышқылдары тізбегінде алтыншы орында әдеттегі глу-тамин қышқылының орнында валин тұрғанын анықтады:
Вал — Гис — Лей — Тре — Про — Глу — Глу — Лиз — сау гемоглобин.
Вал — Гис т- Лей — Тре — Про — Вал — Глу — Лиз — ауру гемоглобин, міне бұл аурудың болу себебі бір ғана аминқышқылының орын ауыстыруына байланысты екені жоғары тізбектен көрініп тұр. Осымен қатар Л. Полинг пептид молеку-ласы берік болу үшін оның құрамындағы оттегі мен азот атомдарының арасы сутектік байланыспеи байланысады деген қорытындыға келді.
Осындай еңбектері үшін Л. Полинг 1954 жылы Нобель сыйлығына ие болды. Сонымен, пептид молекуласының құрылымы толық зерттеліп, төрт құрылымды екені анықталды. Әрбір ақуыз молекуласы әр түрлі аминқышқылдарының белгілі бір саңдарынан тұрады және олар молекулада тек белгілі бір ретпен орналасады. Полипептидтік тізбектегі әр түрлі аминқышкылдары қалдықтарының бір-бірімен кезектесіп байланысу ретін ақуыздың бірінші реттік құрылымы деп атайдьи «5» ақуыздың бірінші ретті байланысы бейнеленген.
Полипептидтік тізбектері түзу болып келетін акуыз аз. Оларға табиғи жібек талшықтары мысал бола алады. Көпшілік ақуыздың полипептидтік тізбектері оралма тәрізді болып ширатылып келеді. Ақуыз молекулалары полипептидтік тізбектерінің кеңістіктегі оралма тәрізді болып келген пішінін ақуыздың екінші реттік құрылымы деп атайды.
Ақуыздың екішпі реттік құрылымы оралманын көрші орамдарындағы — ТР — және — СО — топтарының арасында түзілетін толып жатқан сутектік байланыстар арқылы қамтамасыз етілді.
Полипептидтік байланыс оралмаға айналғанда радикалдар сырттап қалады. Бұл радикалдардын ақуыз молекуласының үшінші құрылымын түзудегі маңызы зор. Ақуыз молекуласы оралманың (екінші реттік құрылымының) тағы да бүтстеулі нәтижесінде ақуыздың үшінші реттік құрылымы түзіледі.
Полипептидтік оралма, 5-суреттен көріп түрғандай, онан әрі қомақтана шоғырланып, ерекше құрылысты оралмалы шарға айналады (Сведберг еңбегін қара). Бұлар — әр ақуыз үшін аярықша тұрақты кескін үйлесімі болып табылатын үшінші және төртінші реттік құрылымдар. Төртінші реттік құрылым бірнеше ақуыз молекулаларының қосындысы. Неғұрлым полимерлі молекула алып болса, соғұрлым оньгң биологиялық маңыздылығы арта түседі. Мәселен, гемоглобин ферменті төрт ақуыз молекуласының жиын-тығынан тұрады да, ұлпалартға оттегін жақсы тасиды.
- Ақуыздарға түсініктеме
Барлық тірі организмдердің жасушаларының негізгі бөлігі болып ақуыз немесе протеин саналады (грек тілінде protos-бірінші маңызды). Ақуыз тірі емес табиғатта кездеспейді. Тіршіліктің барлық жүйелерінде ақуыздың алатын орны және атқаратын қызметі өте жоғары. Пептидтік байланыстарымен байланысқан аминқышқылдарынан тұратын, құрылымы күрделі және жоғарғы молекулалы органикалық заттарды ақуыз деп атайды.
Аминқышқылдарды жіктеу үшін, жіктеудің төрт түрі қолданылады:
- 1. Құрылыстық-бүйірлі радикалдарының құрылысына байланысты аминқышқылдары екі топқа бөлінеді.
а) Сақинасыз аминқышқылдарына: глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, серин, треонин, цистеин, метионин, аспартат, глутамат, аспарагин, глутамин, лизин, аргинин жатады;
б) Сақиналы аминқышқылдарына: фенилаланин, тирозин, триптофан, гистидин, пролин жатады.
- Электрохимиялық-қышқылдық немесе негіздік қасиеттеріне қарай аминқышқылдары үш топқа бөлінеді: қышқылдық (глутамат, аспартат), негіздік (лизин, аргипин, гистидин), бейтарап (басқа қалған аминқышқылдары).
- 3. Биологиялық (физиологиялық) қасиеттеріне қарай аминқышқылдары үш топқа бөлінеді: валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан ауыстырылмайтын, гистидин, аргинин, тирозин жартылай ауыстырылмайтын, ал қалған тоғызы ауыстыруға болатын аминқышқылдарға жатады. Ауыстырылмайтын аминқышқылдар адам организмінде синтезделінбейді, сондықтан осы аминқышқылдардың ақуыздық тағамның құрамында болуы міндетті түрде қажет. Жартылай ауыстырылмайтын аминқышқыддарднң елу пайызы организмде синтезделеді де, қалған пайызы тағам арқылы қанағаттандырылады, ал ауыстыруға болатын аминқышқылдары организмде керекті мөлшерде синтезделінеді.
- Қазіргі уақытқа сәйкес, ұтымды жіктелуі. Бұл жіктелу, аминқышқылдардың бүйірлі радикалдарының полярлығына, яғни олардың сумен әсерлесу қабілетіне негізделінген. Осы жіктелу бойынша аминқышқылдары физиологиялық рН ортасында төрт классқа бөлінеді:
- Полярсыз (гидрофобтық);
- Полярлы (гидрофильді зарядсіз, яғни ион түзбейтін);
- Теріс зарядталынған (физиологиялық рН мағынасында ион түзетін);
- Оң зарядталынған (физиологиялық рН мағынасында ион түзетін).
Домендік ақуыздардың құрылысы олигомерлік ақуыздардың құрылысына ұқсас. Бірақта олигомерлік ақуыздардың әрбір полипептидтік тізбегінен үшінші ретті бір ғана глобул түзіледі ал домендік ақуыздардың бір полипептидтік тізбегінің бойында екі немесе оданда көп ерекшеленген және бір бірімен пептидтік көпірмен байланысқан глобулдер, яғни домендер түзіледі.
Домендік құрылымды ақуыздарға иммуноглобулиндер (антиденелер) жатады. Олардың құрылымдық негізін дисульфидтік байланыстармен байланысқан екі жеңіл (L) және екі ауыр (Н) полипептидтік тізбектері құрайды.
Жеңіл полипептидтік тізбектері (200 а.қ. тұратын) екі домендік, ал ауыр полипептидтік тізбектері (450-700 а.қ. тұратын) төрт доменді үзеді. Осындай құрылымды, иммуноглобулиндердің мономері деп атайды.
Фибриллярлы ақуыздарға кератин (тырнақтың, шаштың, жүннің тұяқтың мүйіздің ақуызы), фиброин (жібек ақуызы), коллаген және эластин жатады. Бұлардың құрылымын, глобулярлы ақуыздармен салыстырғанда бірқатар айырмашылықтары бар. Табиғатта кератиндер және -конформациялық түрінде кездеседі. -кератиндерге өрмекшінің торының ақуыздары және фиброиндер жатады, олар қатпарлы екінші реттік құрылым түзеді, бірақта кератинде полипептидтік тізбектер параллельді, ал фиброинда антипараллельді, сонымен қатар кератанде тізбек аралық дисульфидтік байланыстары бар да, фиброинда олар жоқ. Жібек фиброинның әрбір екінші аминқышқылына глицин жатады. Сондықтан жібек ақуызы жеңіл иілгіш келеді. Жібек және өрмекші ұясының ақуыздары суда ерімейді.
- Жәй ақуыздар
Ғылыми зерттеу жұмыстарының нәтижесінде, аминқышқылдарынан ғана тұратын ақуыздардың өте аз екендігі дәлелденілді, сондықтан жалпы жіктелу жүйесі бойынша алынған жәй ақуыздары екі топқа бөлінеді: ақиқат және шартты жәй ақуыздарға. Ақиқат жәй ақуыздарға гистондар, альбуминдер, протаминдер жатады. Шартты жәй ақуыздарға протеинойдтар, глобулиндер, проламиндер, глютеивдер жатады, олардың құрамына өте аз мөлшерде ақуызға жатпайтын компоненттер (моносахаридтер, дисахаридтер, олигосахаридтер, ипидтер, металлдар) кіреді.
Күрделі ақуыздарға хромопротеидтер, нуклеопротеидтер, ақуыз жинағы, фосфопротеидтер, көмірсу — ақуыз жинағы металопротеидтер жатады.
Түсті күрделі ақуыздары, хромопротеидтер деп аталады. Оларға жатады: хлорофиллпротеидтер (ақуыздық емес бөлігі — хлорофилл), флавопротеидтер (ақуыз емес бөлігі — флавиндер), кобамидпротеидтер (ақуыз емес бөлігі – В12 витамині), ретинальпротеидтер (ақуыз емес бөлігі – А витаминінің альдегидтік түрі), гемпротеидтер (ақуыздық емес бөлігі — гем)
Ақуыздар мен простетикалық топтардың (ақуыз емес топтардың) арасында мықты байланыстар түзілуі арқылы құрылған құрылымды флавопротеидтер деп атайды.
Гемоглобин төртінші реттік құрылым түзеді, олар қан эритроциттерінің құрамында болады. Бір эритроцитте 340-400 млн. гемоглобиндердің молекулалары бар. Гемоглобиннің әр молекуласы 10 мың атомдардан тұрады. Қанға қызыл түсті гем береді. Гемоглобин оттек молекулаларын тірі организмнің әрбір жасушаларына жеткізіп, жасушалардан тіршілік ету процесстерінің соңғы өнімі болып табылатын көмір қышқыл газын алып кетіп отырады. Гемоглобиннің молекулалық салмағы 65 000-68 000. Оның құрамының 96% глобин ақуызы, ал қалған 4% гем құрайды.
Гемоглобиннің негізгі қызметіне оттегін байланыстырып және оны өкпеден ұлпаларға тасымалдауы жатады. Әрбір протомер оттегінің бip молекуласын байланыстыра алады, яғни гемоглобин молекуласын байланыстыра оттегінің молекуласымен байланысып, оксигемоглобин түзеді. Осигемоглобинде темір атомы екі валенттік қалпында болады. Гемоглобинде оттегімен байланыспаған түрін деп атайды. Осы күрделі ақуыз суда еритін бос липопротеиндерге (қан палазмасының, сүттің және т.б. липопротеиндері) және майда еритін құрылымдық протеолипидтерге бөлінеді.
Құрылымдық липопротеиндер (протеолипидтер) биологиялық мембраналардың құрамына кіреді. Олар полярсыз еріткіштерде хлороформ мен метанолда ериді. Себібі олардың өзегі ақуыздан ұрады да, қабығы липидтерден түзіледі. Протеолипидтердің 65-85% ақуыздардан құралады. Олар жүректе, бүйректе, өкпеде, қаңқа бұлшық еттерінде, өсімдік жасушаларында және көп мөлшерде жүйкелердің миелиндік қабығында кездеседі. Осы аталған ұлпалар мен мүшелердің мембраналарының липидтік фазасында протеолипидтер орналасады. Олар жүйке талшықтарының физиологиялық қыметтерінің атқаруын қамтамасыз етеді және заттарды мембрана аррқылы тасмалдауға қатысады.
Қан сарысуының липопротеиндері миццел тәрізді құрылым түзееді оның ішінде гидрофобты ядро, ал сыртқы қабатында гидрофилдік ақуыздар мен фосфолипидтер болады. Липопротеидтер төртке бөлінеді: тығыздығы жоғары липопротеиндерге (ТЖЛП), тығыздығы төмен липопротеиндерге (ТТЛП) тығыздығы төмен липопротеиндерге (ТӨТЛП), хиломикрондарға. Бос липопротеиндер тасымалдаушы қызметін атқаушы. Хиломикрондар үшглицеридті ішектен ұлпаларға, ТӨТЛП үшглицеридті бауырдан ұлпаларға, ТТЛП холестеринді ұлпаларға, ТЖЛП холестеринді ұлпалардан бауырға тасымалдайды.
- Ақуыз –Органикалық дүниенің
материалдық негізі
Ақузы молекуласының ашылу тарихы. Я.Беккори 1736 жылы тұңғыш рет бидай ұнынан желімтіктелген ақуыз алды. Бірақ ақуыздың құрамы тек жүз жылдан кейін ғана басқа ғылымдардың тәжірбиелері негізінде анықталады. Оны анықту үшін жасалған алғашқы қадам ақуызды ыдырату болады. Егер ақуызды күшті қышқылмен (тұз қышқылымен) араластыра отырып қыздырса, ол өте кішкене бөлшектерге ыдырайды. Бұл бөлшектерді мұқият зерттегенде олардың құрамында карбоксил (СООН) тоьының қышқылдық және амин (NH2) тобының негіздік қасиет көрсететіндігі дәлелденді. Кейінен осы топтарды аминқышқылдары деп атады. Ақуыз молекуласының құрамына кіретін аминқышқылдарының саны -20, олар молекуласының құрлымы жөнінен әр текті болып келеді.
Аминқышқылдары 3-кестеде берілген
Осы 3- кестеде беріліп отырған 20- аминқышқылын ашуда қажымас қайрат, көп уақыт қажет болады. Мәселен, 1806 жылы Р. Волкен мен К. Робике ақуыздың ыдырауынан пайда болған аминқышқылын аспарагус өсімдігінің сөлінен бөліп алып, оған аспарагин деген ат береді.
Табиғи ақуыздың құрамына кіретін аминқышқылдар
(«Сиқырлы» аминқышқлдар)
|
Аминқышқылдары |
Қысқарылған аты |
Аминқышқылдары |
Қысқарған аты |
|
Аланин Аргинин Аспарагин Аспарагин қышқылы Валин Гистидин Глицин Глутамин Глутамин қышқылы Изолейцин |
Ала Арг Асп Асп Вал Гис Гли Глн Глу Иле |
Лейцин Лизин Метионин Пролин Серин Тирозин Треонин Триптофан Фенилаланин Цистейн
|
Лей Лиз Мет Про Сер Тир Тре Три Фен Цис
|
1820 жылы француз ғалымы А.Браконно ақуызды ыдырату арқылы аминқышқылы-глицинді алды, осыдан кейін аминқышқылдарын жүйелі түрде зерттеу басталды. Ең соңғы жиырмасыншы аминқышқылы-треонин фибрин ақуыздың құрамынан 1935 жылы алынған болатын. Сөйтіп, ақуыз құрамына кіретін 20 аминқышқылын ашуға 130 жыл уақыт кетті.
- Ақуыздың құрлысы
Ақуыздың құрлысы. Биополимерлердің ішіндегі мөлшері мен маңызы жөнінен ерекше орын алатыны ақуыз молекуласы. Ақуыз макромолекулаға жатады (грекше «макро»-үлкен, алып деген сөз). Ақуыз молекуласы органикалық заттардың ішіндегі алыбы екенін мына сандардан көруге болады. Мысалы, органикалық зат этил спиртінің молекулалық массасы -46, сірке қышқылының молекулалық массасы -60, ал жұмыртқа ақуызы –альбуминдікі-36000, гемоглобиндікі (қанның қызыл түйіршіктері)- 152000. Ақуыз молекуласының алып болуы заңды да, себебі оны құруға мыңдаған атомдардан тұратын мономерлер қатысады. Егер мономерлерді А әріпімен белгілесек: А-А-А-А-А-А, т.б. бұлар бір-бірімен байланысып, полимерлер құрайды. Ақуыз полимері мономерлерінің рөлін аминқышқылы атқарады.
Ақуыз химиялық құрамы жөнінен гетерополимерлерге (грекше «hetezos» -әр түрлі) жатады.
Табиғатта 200-ден астам аминқышқылдары бар. Ақуыз молекуласының құрамына кірмейтіндері зат алмасудың нәтжиесінде реакция аралық қосылыстар түрінде пайда болып, кейбір ерекше бактериялар үшін қоректік зат ретінде жұмсалады.
Ақуыз молекуласының құрамына кіретін аминқышқылының ерекшелігі неде? Басқа аминқышқылдары неліктен ақуыз молекуласының құрамына кірмейді деген заңды сұрақ еріксіз туады. Бұл сұрақтардың жауабы мынадай мағлұматтар негізінде түсіндіріледі.
Жоғарыда айтып кеткендей, табиғатта 200-ден астам аминқышқылдары болады, бірақ, ақуыз молекуласының құрамына соның 20 аминқышқылы ғана кіреді. Себебі бұл аминқышқылдарының амин тобы да, корбаксил тобы да бір көміртегі атомымен байланысқан және ол көміртегі атомы аминқышқылының молекуласында бірінші тұрған көміртегі болып саналады. Ол көміртегі атомы a- жағдайдағы деп аталады. Аминқышқылы молекуласындағы тізбектің құрамына кіретін екінші көміртегі –в, үшіншісі-y, төртіншісі-б, т.б. болып белгіленеді.
Ақуыз молекуласының құрамына тек а- жағыдайындағы аминқышқылы кіреді, ал қалғандары жасушаның басқа қызметтері үшін жұмсалады. а-жағыдайындағы аминқышқылдары өзара қалай байланысады? Мұны түсіндіру үшін, а-көміртегі аминқышқылының «иіні» делік те,ол «иіннен» шывғып тұрған амин және карбоксил топтарын аминқышқылдарының оң және сол қолдары делік.Міне, осы қолдармен аминқышқылдары бір-бірімен ұстасып, ақуыз молекуласының тізбегін құрайтындығын полипептидтік байланыстан көруге болады. Сонда аминқышқылының иінін а-көміртегі, ал қолдарының рөлін барлығында бірдей NH2 мен COOH топтары атқарады. Ендеше аминқышқылдарының бір-бірінен айырмашылығы неде?
Мұнда «иін» қызметін атқаратын а- көміртегі аминқышқылдарының денесі болып табылады да, құрамы жөнінен сәйкес келеді. М олекуласының құрмы жөнінен сәйкес келмейтін бөлігі R- тізбегін құрайды (R- радикал деген сөз). Демек, аминқышқылдары «денесінің» немесе R-тізбегінің құрамы бойынша бір-бірінен айырмашылығы болатындығының дәлелі ретінде үш аминқышқылының молекулалық құрылысы мысал ретінде беріледі.
- Аминқышқылының құрлысы.
Ақуыз молекуласын химялық, физикалық және рентген структуралық әдіспен зерттеу. Ақуыз молекуласы аминқышқылдарынан тұратын дәлелденгенен кейін ғылымдар олардың бір- бірімен қалай байланысатынын зертей бастады. Әсіресе ХХ ғасырдың басында ақуыз құрлысын зертеумен неміс ғалымы Э. Фишер айналысты. Фишер сол кездегі белгілі пепсин мен трипсин ферменттерінің ақуызды пептондарға ыдырата алмайтын, ал қышқылмен қосып қыздырғанда ақуыз жеке аминқышқылдарына ыдырататындығын химиялық жолмен зертеп, терең талдай біледі. Ол ақуыз аминқышқылдарынан тұрады және амидтік байланысқа түседі деген пікірдің дұрыстығын дәлелдеді.
Фишер амидтік байланыс түрін пептидтік байланыс деп, ал ақуыздың ең кіші бөлшегін пептид деп атады. Екі пептид байланысса «дипептид», үш пептид байланысса «трипептид», ал бірнешеуі «полипептид» деп аталады. Сонда, нентид молекуласы полимерлі молекулаға жатады, ал оның мономерлерінің рөлін аминқышқылдары атқаратыны өздеріңе мәлім. Э. Фишер ақуыз құрамындағы аминқышқылдары бір-бірімен аминдік немесе нентидтік байланыс жасап орналасатынын ашты.
ХХ ғасырдың бас кезінде ақуыздың қасиеті физикалық тұрғыдан зерттеле бастады. Нобель сыйлығының лауреаты, швед химигі Г.Саедберг жердің тартылыс күшінен 250 мың есе күшті үдеу беретін центрифуга ойлап тапты. Қою сұйықтықтың үстіне ақуыз ерітіндісін құйып, центрифугада айналдырғанда, ақуыз молекулалары ыдыстың түбіне қарай ығысқан. Сведберг ақуыздың қою сұйықтықта ығысу аралығын есептеп, осы әдіспен оның молекулалық массасын табуға болатынын және центрифугада айналдыру кезінде шар тәрізді молекулалар көбірек ығысатынын айқындап, ең алғаш ақуыз молекулаларының шар тәрізді екенін анықтады.
Полипептидтердің құрлымын рентген құрлымды әдіспен зерттеу 30-жылдары басталып, Л.Полинг 1951 жылы зор жаңалық ашты. Медицинада «орақ пішінді анемия» дейтін ауру белгілі. Бұл аурумен ауырған адамдардың қанындағы эритроциттер орақ пішінді болады. Орақ пішінді эритроциттер оттегін тасу қасиетінен айырылады немесе өте нашар тасиды. Л. Полинг ауру жасуша мен сау жасушаның гемоглобиндерінің бірінші деңгейіндегі құрлымын зерттегенде мынадай жайға тап болған. Ауру гемоглобиннің аминқышқылдары тізбегінде әдеттегі глутамин қышқылының орнында валин тұрғанын анықтады:
Вал –Гис –Лей –Тер –Про –Глу –Глу –Лиз сау гемоглобин.
Вал –Гис –Лей –Тре –Про –Вал –Гул –Лиз ауру гемоглобин, міне бұл аурудың болу себебі бір ғана аминқышқылының орнын ауыстыруына байланысты екені жоғары тізбекте көрініп тұр. Осымен қатар Л.Полинг пептид молекуласы берік болу үшін оның құрамындағы оттегі мен азот атомдарының арасы сутектік байланыспен байланысады деген қорытындыға келеді.
Осындай еңбектері үшін Л.Полинг 1954 жылы Нобель сыйлығына ие болды. Сонымен, пептид молекуласының құрлымы толық зерттеліп, төрт құрлымды екені анықталды. Әрбір ақуыз молекуласы әр түрлі аминқышқылдарының белгілі бір сандарынан тұрады және олар молекулада тек белгілі бір ретпен орналасады.
Полипептидтік тізбектегі әр түрлі аминқыққылдары қалдықтарының бір-бірімен кезектесіп байланысу ретін ақуыздың бірінші реттік құрлымы деп атайды. 5-ақуыздың бірінші ретті байланысы бейнеленген, ол аминқышқылдарының байланысы төмендегідей:
СН3 СН3 СН3 СН3
0 СН3 Н 0 СН 0 СН3 Н 0 СН Н
С – С – N + C- N –C –C –N ~C –C –N +H20
HO H H HO H H OH H ↓ H H
Пептидтік
Байланыс
Полипептидтік тізбектері түзу болып келетін ақуыз аз. Оларға табиғи жібек талшықтары мысал бола алады. Көпшілік ақуыздың полипептидтік тізбектері оралма тәрізді болып шыиратылып келеді.ъ
Ақуыз молекулалары полипептидтік тізбектерінің кеңістіктегі оралма тәрізді болып келген пішінін ақуыздың екінші реттік құрлымы деп атайды.
Ақуыздың екінші реттік құрлымы оралманың көрші шеңберлердегі – NH- және – CO –топтарының арасында түзілетін толып жатқан сутектік байланыстар арқылы қамтамасыз етіледі.
Полипептидтік байланыс оралмаға айналғанда радикалдар сырттап қалады. Бұл радикалдардың ақуыз молекуласының үшінші құрлымын түзудегі маңызы зор. Ақуыз молекуласы оралманың (екінші реттік құрлымының) тағы да бүктеулі нәтижесінде ақуыздың үшінші реттік құрлымы түзіледі.
Полипептидтік оралма, онан әрі қомақтана шоғырланып, ерекше құрлысты оралмалы шарға айналады. Бұлар — әрі ақуыз үшінші айрықша тұрақты кескін үйлесімі болып табылатын үшінші және төртінші реттік құрлымдар. Төртінші реттік құрлым бірнеше ақуыз молекулаларының қосындысы. Неғұрлым полимерлі молекула алып болса, соғұрлым оның биологиялық маңыздылығы арта түседі.
Мәселен, гемоглобин ферменті төрт ақуыз молекуласының жиынтығынан тұрады да, ұлпаларға оттегін жақсы тасиды.
- Ақуыздың қасиеті және атқаратын қызметі
Ақуыздың қасиеті. Барлық ағзалардың жасушалары ақуыздың жүздеген, мыңдаған түрлерінен тұрады.
Ағзалардың әр мүшесіндегі жасушаларда сол мүшеге тән айрықша ақуыз болады. Сондай-ақ бір түрге жататын өсімдіктер мен жануарларда олардың басқа мүшелерінде кездеспейтін арнайы ақуыз тобы бар. Сондықтан да дене құрлысы мен пішіні бірдей (бір жұмыртқадан дамыған егізден басқа) ағза табиғатта кездеспейді. Олардың әр түрлілігін құрамында ақуыз құрлымының сан алуандылығының нәтижесі деп түсіну керек.
Осыншама көп түрлі ақуыздың физикалық, химиялық қасиеттерінің де алуан түрлілігі таңқалаларлықтай. Сол қасиеттердің бірі- ақуыздың судағы ерекшелігінің әр түрлі дәрежеде болуы:
Көпшілігі тез ерісе, екіншілнрі аз ериді, ал үшіншілері мүлдем ерімейді. Сондай-ақ, ақуыздың сыртқы орта жағыдайларының әсеріне төзімділігі де біркелкі емес. Кей ақуыз әлсіз жарықтың түсуінен немесе сол ғана жанасудан өзгеріске ұшыраса, басқалары орта температурасының шамалы өзгерісіне де тұрақсыздық қасиет көрсетеді.
Ақуыздың табиғи пішіні әр түрлі. Ұзындығы жүздеген нм (нанометрге) жетерліктей жіп тәрізділері бар, мысалы бұлшықет ақуызы-миозин. Олар қысқара-ұзара алады, соның нәтижесінде қозғалыс реакциялары қамтамасыз етіледі. Молекулаларының диаметрі не бары 5-7 нм болатын шар тәрізді ақуыздар да бар.
Мысалы, оттегін тасмалдайтын ақуыз гемоглобин (3, в), т.б.
Ақуыздың құрлымы мен қасиеті, барлық биологыялық молекулалар сияқты, олардың атқаратын қызметіне сәикес келеді.
Орта жағыдайларының әсерінен ақуыздың табиғи құрлымы бұзылуын денатураттау деп атайды. Бұл кезде әр түрлі физикалық және химиялық жағдайлардың – қыздырудың, бірқатар химиялық заттардың, сәулелендірудің, механикалық әсер етудің салдарынан ақуыздың алдымен үшінші, одан соң екінші реттік құрлымдарын бекітіп тұратын әлсіз байланыстар үзіледі де, молекула жазылады. Денатураттау нәтижесінде ақуыз қасиеттері өзгереді. Ол өзінің ергіштігінен айырылады, арнаулы қызмет атқаруы бұзылады.Бұғен өзімізге белгілі жұмыртқа сұйықтығының қыздырудан соң тығыздалып, мөлдірлігін жоғалтуы мысал бола алады. Денатураттау көптеген ақуыз үшін қайтымды әрекет. Орта жағыдайы қалпына келген кезде жазылған полипептидтік тізбек оралма тәрізді ширатылып, одан әрі жанастырылып, шоғырланып, алғашқыдай үшінші реттік құрлымын қайта түзе алады.
Ақуыздың атқаратын қызметі. Ақуыздың жасуша тіршілігіндегі атқаратын қызметі зор.
- Ақуыз құрлыс мотериалы болып табылады. Жасуша мен цитоплазма органоитардың жарғақшалары ақуыздан құралған.
Жануарлардың мүйізі, тұияғы, тырнағы, қауырсыны, түктері, сіңірлері, шеміршектері,қан тамырларының қабырғасы және т.б. негізінен, ақуыздан тұрады.
- Көптеген ақуыз- ферменттер катализаторлық қызмет атқарады. Олар жасушадағы химиялық реакциялардың жүруін ондаған, жүздеген, тіпті миллион есе тездетеді. Ферменттер бірімен-бірі әрекеттесетін қосылыстармен уақытша байланысқа түсіп, реакцияның жүру жолын өзгертеді.
Мысалы, А мен Б молекулаларынан тұратын күрделі қосылысты былай ыдыратады. Реакцияға түскен АБ→А +Б болып қалай ыдырайды? Мұндағы ферментің рөлі неде? Осы АБ қосылысты ферментпен араластырғанда олардың арасында мынадай реакция жүреді: АБ + фермент А, +Б. ФерментАБ қосылысының құрамынан Б-ны ығыстырып шығарып, оның орнына өзі тұрады.
Пайда болған уақытша байланыс «А + фермент» өте тұрақсыз, сондықтан тез ыдырап кетеді. А + фермент А→ фермент. Бұл реакция өте жылдам жүреді. Фермент реакциялардан еш өзгеріссіз шығады. Сонымен ферменттер биологиялық катализатор болып табылады. Бұл әрекет кәдімгі катализаторлармен салыстырғанда тек ірі ағза денесінде жүруімен ерекшеленеді.
Ферменттердің 1000-ға жуық түрі белгілі. Олардың құрамына ақуыздан басқа Mg, Fe, Mn металдары және дәрумендер кіреді.
Әр реакция өзінің арнаулы ферменттерімен катализденеді. Бұл кезде реакцияға фермент толық қатынаспай, оның арнаулы бөлігі белсенді орталығы ғана қызмет атқарады. Зат молекуласының құрлымына ферменттің белсенді орталығының геометриялық сәйкес болуы, яғни кілттің құлыпқа дәл келуі сияқты болады.Ферменттер белгілі бір температурада және рН- ортада ғана өз қызметін дұрыс атқара алады.
- Ақуыз қозғалысты қамтамасыз ету қызметін атқарады.
Мәселен, адам мен жануардағы бұлшықеттердің жиырылуы, талшықтар мен кірпікшелі кебісшенің қозғалысы, т.б.
- Ақуыз тасмалдау қызметін атқарады. Мысалы, қандағы гемоглобин ақуыз өкпеден сіңіріп алған оттегін дененің бүкіл ұлпалары мен мүшелеріне таратады.
- Ақуыздың қорғаныштық қызметінің де маңызы зор. Антиденелер деп аталатын арнайы ақуыз ағзаға келіп түскен бөгде заттарды залалсыздандыра алады.
- Ақуыздың ерекшк бір қызметі-хабар беру. Жасуша жарғақшасының сыртқы қабатында орналасқан ақуыз молекулалары сыртқы орта жағыдайларының жағымсыз әсерінен өздерінің төртінші, үшінші реттік құрлымдарын өзгерте алады. Мұны сыртқы орта жайында жасушаға берілген хабар немесе бұйрық деп түсіну керек.
- Ақуыз, басқа да қосылыстар тәрізді, энергиялық қызмет атқарады. Жасушадағы ақуыз аминқышқылдарына дейін, ал аминқышқылдарының біразы одан әрі өте қарапайым заттарға дейін ыдырайды. Осының нәтижесінде ыдыраған әр грамм ақуыздан 17,6 кДж энергия басып шығады. Міне, ақуыздың осыншама сан алуан қызмет атқаруы олардың тіршілік, үшін аса маңызды органикалық қосылыстар екенін дәлелдейді. Сондай-ақ бақшадағы топырақтың құрамын құнарландыратын бактерия жасушасындағы биокатализатор- ақуыз болып табылады. Ең алдымен, ақуыз азық ретінде қажет. Ол-біздің ағзамыз үшін қуат көзі, ал денсаулық ақуыздың мөлшеріне тікелей байланысты. Ақуыздың тамақ құрамында жетіспеуі әр түрлі ауруға әкеліп соқтырады.
Денсаулық үшін сапалы ақуыз керек. Құрамында аса құнды аминқышқылдары болатын ақуыздар сапалы ақуыз деп аталады.
Өйткені аминқышқылдарының бәрі адам денесінде синтезделмейді, оларды дайын күйінде өсімдік және жануартекті азық-түліктерден қабылдайды. Қорта келгенде, ақуыздың қызметін былай топтастыруға болады:
- Жасушадағы әр түрлі химиялық реакцияларды жүргізетін биокатализаторлар-ферменнттер.
- Жасуша ішіндегі белгілі әрекеттерді реттеуге қатысатын ақуыз-гормондар.
- Жасушаны немесе ағзаны қорғайтын түрі.
- Сапасы жоғарғы қоректік түрі.
- Улы қасиеті бар –токсиндер.
- Заттың тасымалдануын қамтамасыз ету.
- Бұлшықеттің жиырылуын іске асыратын ақуыз.
- ДНҚ-ның «әкімшілік» қызметін реттейтін және вирус қабықшасын құрайтын түрлері болады.
Демек, тіршіліктің тірегі- ақуыз молекуласы екеніне жоғарыдағы деректер толық дәлел бола алады.
Пайдаланылған әдебиеттер:
- В.Г.Хражановский, С.Ф.Пономоренко «Ботаника» М-82.
- И.Мухитдинов, Ә.Бегенов, С.Айдосова «Өсiмдiктер морфология-сы мен анатомиясы» А-93.
- Е.Агелеуов, К.Дөненбаева, К. Агитова, С.Ишанқұлова «Өсiмдiк-тер анатомиясы мен морфологиясы» А-98.
- Ә.Ә.Әметов «Ботаника» А-2000.
- Н.С.Киселева «Анатомия и морфология растений»
- Н.Н.Чернова, А.М.Былова «Экология» М-81.
- В.Г.Хражановский «Курс общей ботаники» М-82
